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- Registre américain des essais cliniques
- Essai clinique NCT03281434
Les effets du lactosérum par rapport au collagène sur la MPS
Les effets de l'apport de protéines de lactosérum par rapport à l'apport de protéines de collagène sur la synthèse aiguë et à plus long terme des protéines musculaires squelettiques chez les personnes âgées
Aperçu de l'étude
Statut
Les conditions
Intervention / Traitement
Description détaillée
Le déclin lié à l'âge de la masse et de la force des muscles squelettiques, appelé sarcopénie, est associé à une foule d'états pathologiques métaboliques, y compris, mais sans s'y limiter, le cancer, les accidents vasculaires cérébraux, les maladies microvasculaires, le diabète de type 2, la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer. De plus, le déclin de la masse musculaire squelettique s'accompagne également d'une réduction encore plus rapide de la force musculaire squelettique, connue sous le nom de dynapénie, qui est une prédisposition au handicap et aux chutes. La sarcopénie commence dans la 5e décennie de la vie et se poursuit, du moins sur la base d'estimations dérivées de la population, avec une perte d'environ 0,8 % par an, les pertes de force étant plus importantes et plus variables à 2-5 % par an après l'âge de 50 ans. Les stratégies visant à compenser la perte de masse musculaire avec le vieillissement sont impératives pour le maintien de la qualité de vie et la capacité à effectuer les activités de la vie quotidienne dans une population plus âgée.
Les pertes de masse musculaire squelettique sont sous-tendues par un déséquilibre entre les taux de synthèse des protéines musculaires (MPS) et la dégradation des protéines musculaires (MPB). Chez les humains en bonne santé, on sait que le changement du taux de MPS en réponse à l'activité contractile et à l'alimentation en protéines est le principal locus de contrôle de la masse musculaire humaine. Avec le vieillissement, les niveaux basaux de MPS ne changent pas par rapport aux adultes plus jeunes, mais l'élévation de la réponse MPS suite à un stimulus anabolique tel que l'exercice de résistance ou l'ingestion de protéines est atténuée lorsque les participants sont exposés au même stimulus, appelé résistance anabolique. Par exemple, les personnes âgées ont besoin de 3 à 6 fois plus de volume d'exercice de résistance et d'une dose de 0,4 g/kg par rapport à 0,24 g/kg de protéines de haute qualité afin de stimuler les taux basaux de synthèse des protéines musculaires.
La qualité et la dose des protéines sont également essentielles lorsqu'il s'agit de cibler des augmentations maximales de MPS. L'importance de la digestibilité des acides aminés est cruciale car les protéines alimentaires non digérées peuvent être non absorbées et excrétées plutôt que d'être absorbées dans l'intestin grêle ou de contribuer à la masse maigre. L'Organisation des Nations Unies pour l'alimentation et l'agriculture a approuvé le score d'acides aminés indispensables digestibles (DIAAS) pour évaluer la qualité des protéines car il est capable de distinguer les protéines qui étaient auparavant classées à une valeur équivalente. En utilisant le DIAAS, les protéines avec les scores de digestibilité et de qualité les plus élevés sont les deux principales protéines du lait, la caséine et le lactosérum, qui ont des scores de 1,18 et 1,09, respectivement, tandis que les peptides de collagène hydrolysés (dérivés des os et des tissus cartilagineux) ont un score de 0 car ils manque de tryptophane, un acide aminé. Il est important de noter que la caséine et le lactosérum ont une teneur en leucine plus élevée que les peptides de collagène, y compris plus d'autres acides aminés essentiels. Ceci est particulièrement important car les données de notre propre laboratoire ont démontré que l'augmentation de la concentration en leucine d'une boisson à macronutriments mélangés à faible teneur en protéines ramène les taux de MPS postprandiale à ceux observés avec une teneur en protéines plus élevée. De plus, la leucine est un déclencheur clé de la cible mécaniste du complexe 1 de la rapamycine (mTORC1), une sérine/thréonine kinase de 280 kDa connue pour activer les principaux facteurs d'initiation de la traduction impliqués dans la MPS. Ainsi, des doses de protéines de qualité inférieure telles que le collagène hydrolysé nécessiteraient en théorie une dose plus élevée afin de provoquer une réponse similaire au lactosérum ou à la caséine.
L'utilisation de collagène hydrolysé comme supplément pour améliorer l'anabolisme des muscles squelettiques a été à peine examinée dans la littérature, la plupart des études chez l'homme impliquant l'utilisation d'une supplémentation en peptides de collagène pour améliorer les tissus contenant du collagène tels que les cheveux, la peau et les articulations cartilagineuses. Dans la littérature actuelle, la supplémentation en peptides de collagène en combinaison avec des exercices de résistance s'est avérée avoir des effets remarquables sur l'accumulation de masse maigre chez les hommes âgés avec une diminution remarquable concomitante de la masse grasse au cours d'une période d'entraînement de 12 semaines. Il a également été constaté qu'il avait des effets remarquables sur l'équilibre azoté chez les femmes âgées par rapport à la protéine de lactosérum malgré une teneur en leucine dans le collagène qui correspond à 1/16 de celle trouvée dans l'isolat de protéine de lactosérum. Si le potentiel anabolique du collagène hydrolysé est capable de correspondre à celui de la protéine de lactosérum, il peut fournir une méthode importante, rentable et réalisable par laquelle les personnes âgées sont en mesure d'atteindre les recommandations suggérées en matière de protéines.
L'ingestion de protéines après un exercice de résistance fournit un stimulus puissant et additif par rapport à l'une ou l'autre des influences anabolisantes seules. Il a été démontré qu'un exercice de résistance sensibilise le muscle aux effets des protéines. Notre laboratoire a déjà montré que les adultes plus âgés obtenaient la plus grande augmentation de MPS après un exercice de résistance lorsqu'ils consommaient 40 g de protéines de lactosérum et que cet effet était supérieur à la consommation de 40 g de protéines sans exercice. Il sera crucial pour notre compréhension des besoins en protéines des personnes âgées de déterminer si la consommation de protéines de lactosérum et de peptides de collagène est effectivement équivalente et peut être utilisée pour augmenter la réponse synthétique des protéines musculaires après un exercice de résistance chez les personnes âgées.
De nombreuses études qui évaluent les changements aigus des taux de MPS en réponse à l'apport en protéines le font en infusant un traceur d'acides aminés marqué et en calculant l'incorporation de ce traceur dans le muscle squelettique sur une période de plusieurs heures. Bien que cette approche fournisse des informations importantes, en particulier lorsqu'elle est associée à des mesures quantitatives des modifications de la masse musculaire telles qu'une IRM, l'évaluation de la MPS mesurée par perfusion de traceur est limitée à environ 5 à 6 h. Ainsi, les développements récents des techniques analytiques ont permis l'utilisation d'une méthodologie de l'eau deutérée qui permet l'évaluation du MPS avec des périodes d'incorporation beaucoup plus longues, c'est-à-dire de quelques jours à quelques semaines. En effet, cette méthode a été validée récemment et son utilisation intéresse maintenant de nombreux chercheurs. Cependant, seuls quelques laboratoires ont démontré leur capacité à effectuer cette mesure avec compétence. En fait, nous avons récemment mené deux études en utilisant cette méthodologie, et les valeurs MPS que nous avons obtenues sont tout à fait cohérentes avec les rapports publiés. Nous proposons que l'utilisation de la méthodologie de l'eau deutérée en combinaison avec l'utilisation de traceurs isotopes stables, nous fournira des mesures de MPS à la fois dans une situation aiguë contrôlée et dans une situation de vie libre et constituerait une avancée substantielle dans la détermination des mécanismes sous-tendant la protéine. l'ingestion et le vieillissement.
Type d'étude
Inscription (Réel)
Phase
- N'est pas applicable
Contacts et emplacements
Lieux d'étude
-
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Ontario
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Hamilton, Ontario, Canada, L8S 4K1
- Exercise Metabolism Research Laboratory, McMaster Univeristy
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Hamilton, Ontario, Canada, L8S4K1
- Ivor Wynne Center
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-
Critères de participation
Critère d'éligibilité
Âges éligibles pour étudier
Accepte les volontaires sains
Sexes éligibles pour l'étude
La description
Critère d'intégration:
- En bonne santé
- Ambulatoire et capable de faire de l'exercice
- Actif (~3 500 à 10 000 pas par jour)
Critère d'exclusion:
- Fumeur
- Diabétique
- Conditions chroniques
- Consommation de médicaments connus pour affecter la synthèse des protéines musculaires
- Myalgie aux statines
- Allergie aux protéines de lait
Plan d'étude
Comment l'étude est-elle conçue ?
Détails de conception
- Objectif principal: Autre
- Répartition: Randomisé
- Modèle interventionnel: Affectation parallèle
- Masquage: Double
Armes et Interventions
Groupe de participants / Bras |
Intervention / Traitement |
|---|---|
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Comparateur actif: Peptide de collagène
Le supplément sera livré deux fois par jour (30g par supplément) de peptides de collagène hydrolysés
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Complément protéique à faible teneur en leucine à consommer deux fois par jour
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Expérimental: Protéine de lactosérum
Le supplément sera livré deux fois par jour (30 g par supplément) d'isolat de protéines de lactosérum
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Protéine de haute qualité (score DIAAS), supplément riche en leucine, à consommer deux fois par jour
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Que mesure l'étude ?
Principaux critères de jugement
Mesure des résultats |
Description de la mesure |
Délai |
|---|---|---|
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Synthèse aiguë des protéines musculaires myofibrillaires
Délai: 8 heures
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Évalué avec une perfusion de traceur isotopique stable ([L-ring] 13C6 phénylalanine)
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8 heures
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Synthèse des protéines musculaires myofibrillaires de longueur moyenne
Délai: 7 jours
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Evalué avec de l'eau deutérée
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7 jours
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Mesures de résultats secondaires
Mesure des résultats |
Description de la mesure |
Délai |
|---|---|---|
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Glycémie à jeun, insuline et stress oxydatif (IL6, TNF-a, CRP)
Délai: Évalué tous les 2 jours tout au long de la période de surveillance de 7 jours
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Mesuré avec un échantillon de sang à jeun
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Évalué tous les 2 jours tout au long de la période de surveillance de 7 jours
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Collaborateurs et enquêteurs
Parrainer
Les enquêteurs
- Chercheur principal: Stuart M Phillips, Ph.D., McMaster University
Publications et liens utiles
Dates d'enregistrement des études
Dates principales de l'étude
Début de l'étude (Réel)
Achèvement primaire (Réel)
Achèvement de l'étude (Réel)
Dates d'inscription aux études
Première soumission
Première soumission répondant aux critères de contrôle qualité
Première publication (Réel)
Mises à jour des dossiers d'étude
Dernière mise à jour publiée (Réel)
Dernière mise à jour soumise répondant aux critères de contrôle qualité
Dernière vérification
Plus d'information
Termes liés à cette étude
Autres numéros d'identification d'étude
- HIREB 3916
Plan pour les données individuelles des participants (IPD)
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Informations sur les médicaments et les dispositifs, documents d'étude
Étudie un produit pharmaceutique réglementé par la FDA américaine
Étudie un produit d'appareil réglementé par la FDA américaine
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