- ICH GCP
- US-Register für klinische Studien
- Klinische Studie NCT00891696
Ernährungs- und kontraktile Regulierung des Muskelwachstums
Ernährungs- und kontraktile Regulierung des Muskelwachstums (Zyklus 2)
Studienübersicht
Status
Bedingungen
Detaillierte Beschreibung
Skelettmuskeln machen etwa 40 % des Körpergewichts aus und enthalten etwa 50 bis 75 % aller Proteine im menschlichen Körper. Der Proteinumsatz ist ein regelmäßiger Prozess im menschlichen Körper. Bei gesunden Erwachsenen führt das Zusammenspiel zwischen Muskelproteinsynthese und Muskelproteinabbau zu keinem Nettowachstum oder Verlust von Muskelmasse. Wenn sich die Waage jedoch auf den Abbau von Muskelprotein konzentriert, kann es zu Muskelschwund kommen. Dies kann negative Folgen haben, da Muskeln nicht nur die offensichtliche Aufgabe haben, chemische Energie in mechanische Energie umzuwandeln, um sich zu bewegen und die Körperhaltung beizubehalten, sondern Muskeln auch an den folgenden, weniger offensichtlichen Aufgaben beteiligt sind: Regulierung des Stoffwechsels; Entfernung potenziell toxischer Substanzen aus dem Blutkreislauf; Produktion von Treibstoff für andere Gewebe; Speicherung von Energie und Stickstoff, die beide für die Stärkung des Gehirns und des Immunsystems wichtig sind; und Erleichterung der Wundheilung bei Unterernährung, Hunger, Verletzungen und Krankheiten. Daher sind Muskeln nicht nur für die körperliche Unabhängigkeit wichtig, sondern auch für das bloße Überleben des menschlichen Körpers. Tatsächlich führt bereits ein Verlust von 30 % der körpereigenen Proteine zu einer Beeinträchtigung der Atmung und Durchblutung und kann schließlich zum Tod führen. Der Zweck dieser Studie besteht darin, die physiologischen und zellulären Mechanismen zu untersuchen, die das Wachstum der Skelettmuskulatur regulieren. Die Ergebnisse der Studie können dazu beitragen, zukünftige Behandlungen zur Erhaltung und möglicherweise Steigerung der Muskelmasse zu entwickeln, um die Funktion zu verbessern, Krankheitskomplikationen zu reduzieren und die Überlebensrate zu erhöhen.
An dieser Studie werden gesunde Teilnehmer teilnehmen, die im Rahmen eines von drei separaten Experimenten zufällig einem von mehreren Behandlungsarmen zugeordnet werden. Insgesamt wird in den drei Experimenten Folgendes untersucht: (1) ob der Säugetierziel-Signalweg von Rapamycin (mTOR) – eine Gruppe von Molekülen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte Zellfunktion zu steuern – für die Stimulierung der Muskelproteinsynthese nach Resistenz verantwortlich ist körperliche Betätigung und/oder Einnahme eines Aminosäurepräparats; (2) ob die Einschränkung des Blutflusses mit einer Blutdruckmanschette während eines Widerstandstrainings mit geringer Intensität letztendlich zur Muskelproteinsynthese führt; und (3) ob das Altern mit verminderten physiologischen und zellulären Mechanismen verbunden ist, die mit der Muskelproteinsynthese zusammenhängen, und ob eine solche Verringerung durch die Einnahme eines Aminosäurepräparats nach dem Training oder durch eine Einschränkung des Blutflusses während eines Widerstandstrainings mit geringer Intensität überwunden werden kann.
Abhängig davon, welchem Behandlungsarm die Teilnehmer zugeordnet werden, erhalten sie möglicherweise eine Aminosäureergänzung, das Medikament Rapamycin, das Medikament Natriumnitroprussid und/oder ein Placebo. Sie können sich auch einem Widerstandstraining mit hoher Intensität, einem Widerstandstraining mit niedriger Intensität oder einem Widerstandstraining mit niedriger Intensität zusammen mit einer Einschränkung des Blutflusses unterziehen. Alle Teilnehmer nehmen an einem einzigen 8-stündigen Studienbesuch und einer Woche später an einem Nachuntersuchungsbesuch teil. Während des Studienbesuchs werden die Teilnehmer folgenden Maßnahmen unterzogen: Messung von Vitalfunktionen, Größe und Gewicht; Blut- und Urinentnahme; ein Dual-Energy-Röntgenabsorptiometrie-Scan (DEXA); und eine Infusionsstudie, die zusätzliche Blutentnahmen, Muskelbiopsien und zugewiesene Interventionen umfasst. Der Nachuntersuchungsbesuch umfasst die Bewertung aller Schnitte, die während der Infusionsstudie vorgenommen wurden.
Studientyp
Einschreibung (Tatsächlich)
Phase
- Phase 1
Kontakte und Standorte
Studienorte
-
-
Texas
-
Galveston, Texas, Vereinigte Staaten, 77550
- Department of Nutrition & Metabolism, University of Texas Medical Branch
-
-
Teilnahmekriterien
Zulassungskriterien
Studienberechtigtes Alter
Akzeptiert gesunde Freiwillige
Studienberechtigte Geschlechter
Beschreibung
Einschlusskriterien:
- 18 bis 35 Jahre alt für die jungen Gruppen
- 60 bis 85 Jahre alt für die älteren Gruppen
- In der Follikelphase für die jungen weiblichen Teilnehmer
- Fähigkeit, ein Einverständnisformular zu unterzeichnen, basierend auf einer Punktzahl von mehr als 25 bei der 30 Punkte umfassenden Mini Mental State Examination (MMSE)
- Stabiles Körpergewicht für mindestens 1 Jahr
Ausschlusskriterien:
- Körperliche Abhängigkeit oder Gebrechlichkeit, erkennbar an einer Beeinträchtigung einer der Aktivitäten des täglichen Lebens (ADLs), einer Vorgeschichte von mehr als zwei Stürzen pro Jahr oder einem erheblichen Gewichtsverlust im vergangenen Jahr
- Übungstraining, das aus mehr als zwei wöchentlichen Sitzungen mit Aerobic- oder Widerstandsübungen mittlerer bis hoher Intensität besteht
- Signifikante Herz-, Leber-, Nieren-, Blut- oder Atemwegserkrankung
- Periphere Gefäßerkrankung
- Diabetes mellitus oder andere unbehandelte endokrine Erkrankungen
- Aktiver Krebs
- Krebsvorgeschichte bei Teilnehmern, denen möglicherweise zufällig Rapamycin zugewiesen wird)
- Akute Infektionskrankheit oder chronische Infektionen in der Vorgeschichte (z. B. Tuberkulose, Hepatitis, HIV, Herpes)
- Behandlung mit anabolen Steroiden oder Kortikosteroiden innerhalb von 6 Monaten nach Studieneintritt
- Alkohol- oder Drogenmissbrauch
- Tabakkonsum (Rauchen oder Kauen)
- Mangelernährung (z. B. Body-Mass-Index [BMI] unter 20 kg/m2, Hypoalbuminämie und/oder Hypotransferrinämie)
- Fettleibigkeit (BMI über 30 kg/m2)
- Niedrigere als normale Hämoglobinwerte
Studienplan
Wie ist die Studie aufgebaut?
Designdetails
- Hauptzweck: Grundlegende Wissenschaft
- Zuteilung: Zufällig
- Interventionsmodell: Fakultätszuweisung
- Maskierung: Doppelt
Waffen und Interventionen
Teilnehmergruppe / Arm |
Intervention / Behandlung |
|---|---|
|
Aktiver Komparator: Versuch 1: AA + Rap
Die Teilnehmer erhalten eine Aminosäureergänzung und Rapamycin.
|
Eine orale Einzeldosis von 16 mg
Nährgetränk mit essentiellen Aminosäuren
|
|
Placebo-Komparator: Versuch 1: AA
Die Teilnehmer erhalten eine Aminosäureergänzung und ein Placebo-Rapamycin.
|
Nährgetränk mit essentiellen Aminosäuren
|
|
Aktiver Komparator: Exp 1: Hex + Rap
Die Teilnehmer erhalten eine Nahrungsergänzung mit Rapamycin und Placebo-Aminosäuren und absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Eine orale Einzeldosis von 16 mg
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Placebo-Komparator: Exp 1: Hex
Die Teilnehmer erhalten eine Placebo-Aminosäure-Supplementierung und ein Placebo-Rapamycin und absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Aktiver Komparator: Exp 1: Hex + AA + Rap
Die Teilnehmer erhalten eine Aminosäureergänzung und Rapamycin und absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Eine orale Einzeldosis von 16 mg
Nährgetränk mit essentiellen Aminosäuren
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Placebo-Komparator: Versuch 1: Hex + AA
Die Teilnehmer erhalten eine Aminosäureergänzung und ein Placebo-Rapamycin und absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Nährgetränk mit essentiellen Aminosäuren
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Aktiver Komparator: Exp 2: LExFR + Rap
Die Teilnehmer erhalten Rapamycin und absolvieren ein Widerstandstraining geringer Intensität mit Einschränkung des Blutflusses.
|
Eine orale Einzeldosis von 16 mg
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
Einschränkung des Blutflusses für 5 Minuten nach der zweiten Biopsie
Andere Namen:
|
|
Placebo-Komparator: Versuch 2 und 3: LExFR
Die Teilnehmer erhalten das Placebo Rapamycin und absolvieren ein Widerstandstraining geringer Intensität mit Einschränkung des Blutflusses.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
Einschränkung des Blutflusses für 5 Minuten nach der zweiten Biopsie
Andere Namen:
|
|
Aktiver Komparator: Versuch 2: SNP
Die Teilnehmer erhalten Natriumnitroprussid im Ruhezustand.
|
Variabler Tarif für 3 Stunden
|
|
Aktiver Komparator: Versuch 2: FR
Die Teilnehmer unterliegen im Ruhezustand einer Durchblutungsstörung.
|
Einschränkung des Blutflusses für 5 Minuten nach der zweiten Biopsie
Andere Namen:
|
|
Aktiver Komparator: Versuch 2: LEx + SNP
Die Teilnehmer erhalten Natriumnitroprussid und absolvieren ein Widerstandstraining mit geringer Intensität.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
Variabler Tarif für 3 Stunden
|
|
Placebo-Komparator: Versuch 3: LEx
Die Teilnehmer absolvieren ein Widerstandstraining mit geringer Intensität.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Aktiver Komparator: Versuch 3: Hex
Die Teilnehmer absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
|
Aktiver Komparator: Versuch 3: Hex + AA
Die Teilnehmer erhalten eine Aminosäureergänzung und absolvieren ein hochintensives Widerstandstraining.
|
Beinstreckerübungen auf einem Cybex-Beinstreckergerät
|
Was misst die Studie?
Primäre Ergebnismessungen
Ergebnis Maßnahme |
Zeitfenster |
|---|---|
|
Muskelproteinsynthese
Zeitfenster: Gemessen während der 8-stündigen Infusionsstudie
|
Gemessen während der 8-stündigen Infusionsstudie
|
Sekundäre Ergebnismessungen
Ergebnis Maßnahme |
Zeitfenster |
|---|---|
|
Phosphorylierungsstatus von mTOR-Signalproteinen
Zeitfenster: Gemessen während der 8-stündigen Infusionsstudie
|
Gemessen während der 8-stündigen Infusionsstudie
|
Mitarbeiter und Ermittler
Ermittler
- Hauptermittler: Blake Rasmussen, PhD, The University of Texas Medical Branch, Galveston
Publikationen und hilfreiche Links
Allgemeine Veröffentlichungen
- Bell JA, Volpi E, Fujita S, Cadenas JG, Sheffield-Moore M, Rasmussen BB. Skeletal muscle protein anabolic response to increased energy and insulin is preserved in poorly controlled type 2 diabetes. J Nutr. 2006 May;136(5):1249-55. doi: 10.1093/jn/136.5.1249.
- Drummond MJ, Bell JA, Fujita S, Dreyer HC, Glynn EL, Volpi E, Rasmussen BB. Amino acids are necessary for the insulin-induced activation of mTOR/S6K1 signaling and protein synthesis in healthy and insulin resistant human skeletal muscle. Clin Nutr. 2008 Jun;27(3):447-56. doi: 10.1016/j.clnu.2008.01.012. Epub 2008 Mar 14.
- Drummond MJ, Dreyer HC, Pennings B, Fry CS, Dhanani S, Dillon EL, Sheffield-Moore M, Volpi E, Rasmussen BB. Skeletal muscle protein anabolic response to resistance exercise and essential amino acids is delayed with aging. J Appl Physiol (1985). 2008 May;104(5):1452-61. doi: 10.1152/japplphysiol.00021.2008. Epub 2008 Mar 6.
- Fujita S, Rasmussen BB, Cadenas JG, Drummond MJ, Glynn EL, Sattler FR, Volpi E. Aerobic exercise overcomes the age-related insulin resistance of muscle protein metabolism by improving endothelial function and Akt/mammalian target of rapamycin signaling. Diabetes. 2007 Jun;56(6):1615-22. doi: 10.2337/db06-1566. Epub 2007 Mar 9.
- Fujita S, Rasmussen BB, Bell JA, Cadenas JG, Volpi E. Basal muscle intracellular amino acid kinetics in women and men. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007 Jan;292(1):E77-83. doi: 10.1152/ajpendo.00173.2006. Epub 2006 Aug 8.
- Bell JA, Fujita S, Volpi E, Cadenas JG, Rasmussen BB. Short-term insulin and nutritional energy provision do not stimulate muscle protein synthesis if blood amino acid availability decreases. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005 Dec;289(6):E999-1006. doi: 10.1152/ajpendo.00170.2005. Epub 2005 Jul 19.
- Volpi E, Chinkes DL, Rasmussen BB. Sequential muscle biopsies during a 6-h tracer infusion do not affect human mixed muscle protein synthesis and muscle phenylalanine kinetics. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Oct;295(4):E959-63. doi: 10.1152/ajpendo.00671.2007. Epub 2008 Aug 19.
- Drummond MJ, Miyazaki M, Dreyer HC, Pennings B, Dhanani S, Volpi E, Esser KA, Rasmussen BB. Expression of growth-related genes in young and older human skeletal muscle following an acute stimulation of protein synthesis. J Appl Physiol (1985). 2009 Apr;106(4):1403-11. doi: 10.1152/japplphysiol.90842.2008. Epub 2008 Sep 11.
- Drummond MJ, McCarthy JJ, Sinha M, Spratt HM, Volpi E, Esser KA, Rasmussen BB. Aging and microRNA expression in human skeletal muscle: a microarray and bioinformatics analysis. Physiol Genomics. 2011 May 1;43(10):595-603. doi: 10.1152/physiolgenomics.00148.2010. Epub 2010 Sep 28.
- Drummond MJ, Dickinson JM, Fry CS, Walker DK, Gundermann DM, Reidy PT, Timmerman KL, Markofski MM, Paddon-Jones D, Rasmussen BB, Volpi E. Bed rest impairs skeletal muscle amino acid transporter expression, mTORC1 signaling, and protein synthesis in response to essential amino acids in older adults. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2012 May 15;302(9):E1113-22. doi: 10.1152/ajpendo.00603.2011. Epub 2012 Feb 14.
- Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Volpi E, Rasmussen BB. Essential amino acid and carbohydrate ingestion before resistance exercise does not enhance postexercise muscle protein synthesis. J Appl Physiol (1985). 2009 May;106(5):1730-9. doi: 10.1152/japplphysiol.90395.2008. Epub 2008 Jun 5.
- Drummond MJ, McCarthy JJ, Fry CS, Esser KA, Rasmussen BB. Aging differentially affects human skeletal muscle microRNA expression at rest and after an anabolic stimulus of resistance exercise and essential amino acids. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Dec;295(6):E1333-40. doi: 10.1152/ajpendo.90562.2008. Epub 2008 Sep 30.
- Drummond MJ, Fry CS, Glynn EL, Dreyer HC, Dhanani S, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB. Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. J Physiol. 2009 Apr 1;587(Pt 7):1535-46. doi: 10.1113/jphysiol.2008.163816. Epub 2009 Feb 2.
- Drummond MJ, Glynn EL, Fry CS, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Essential amino acids increase microRNA-499, -208b, and -23a and downregulate myostatin and myocyte enhancer factor 2C mRNA expression in human skeletal muscle. J Nutr. 2009 Dec;139(12):2279-84. doi: 10.3945/jn.109.112797. Epub 2009 Oct 14.
- Dreyer HC, Fujita S, Glynn EL, Drummond MJ, Volpi E, Rasmussen BB. Resistance exercise increases leg muscle protein synthesis and mTOR signalling independent of sex. Acta Physiol (Oxf). 2010 May;199(1):71-81. doi: 10.1111/j.1748-1716.2010.02074.x. Epub 2010 Jan 12.
- Fry CS, Glynn EL, Drummond MJ, Timmerman KL, Fujita S, Abe T, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Blood flow restriction exercise stimulates mTORC1 signaling and muscle protein synthesis in older men. J Appl Physiol (1985). 2010 May;108(5):1199-209. doi: 10.1152/japplphysiol.01266.2009. Epub 2010 Feb 11.
- Drummond MJ, Glynn EL, Fry CS, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB. An increase in essential amino acid availability upregulates amino acid transporter expression in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2010 May;298(5):E1011-8. doi: 10.1152/ajpendo.00690.2009. Epub 2010 Feb 9.
- Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Dreyer HC, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Muscle protein breakdown has a minor role in the protein anabolic response to essential amino acid and carbohydrate intake following resistance exercise. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010 Aug;299(2):R533-40. doi: 10.1152/ajpregu.00077.2010. Epub 2010 Jun 2.
- Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6. doi: 10.3945/jn.110.127647. Epub 2010 Sep 15.
- Dickinson JM, Fry CS, Drummond MJ, Gundermann DM, Walker DK, Glynn EL, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Mammalian target of rapamycin complex 1 activation is required for the stimulation of human skeletal muscle protein synthesis by essential amino acids. J Nutr. 2011 May;141(5):856-62. doi: 10.3945/jn.111.139485. Epub 2011 Mar 23.
- Drummond MJ, Fry CS, Glynn EL, Timmerman KL, Dickinson JM, Walker DK, Gundermann DM, Volpi E, Rasmussen BB. Skeletal muscle amino acid transporter expression is increased in young and older adults following resistance exercise. J Appl Physiol (1985). 2011 Jul;111(1):135-42. doi: 10.1152/japplphysiol.01408.2010. Epub 2011 Apr 28.
- Fry CS, Drummond MJ, Glynn EL, Dickinson JM, Gundermann DM, Timmerman KL, Walker DK, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Aging impairs contraction-induced human skeletal muscle mTORC1 signaling and protein synthesis. Skelet Muscle. 2011 Mar 2;1(1):11. doi: 10.1186/2044-5040-1-11.
- Gundermann DM, Fry CS, Dickinson JM, Walker DK, Timmerman KL, Drummond MJ, Volpi E, Rasmussen BB. Reactive hyperemia is not responsible for stimulating muscle protein synthesis following blood flow restriction exercise. J Appl Physiol (1985). 2012 May;112(9):1520-8. doi: 10.1152/japplphysiol.01267.2011. Epub 2012 Feb 23.
- Walker DK, Fry CS, Drummond MJ, Dickinson JM, Timmerman KL, Gundermann DM, Jennings K, Volpi E, Rasmussen BB. PAX7+ satellite cells in young and older adults following resistance exercise. Muscle Nerve. 2012 Jul;46(1):51-9. doi: 10.1002/mus.23266. Epub 2012 May 29.
- Dickinson JM, Drummond MJ, Coben JR, Volpi E, Rasmussen BB. Aging differentially affects human skeletal muscle amino acid transporter expression when essential amino acids are ingested after exercise. Clin Nutr. 2013 Apr;32(2):273-80. doi: 10.1016/j.clnu.2012.07.009. Epub 2012 Aug 1.
- Fry CS, Drummond MJ, Lujan HL, DiCarlo SE, Rasmussen BB. Paraplegia increases skeletal muscle autophagy. Muscle Nerve. 2012 Nov;46(5):793-8. doi: 10.1002/mus.23423.
- Fry CS, Drummond MJ, Glynn EL, Dickinson JM, Gundermann DM, Timmerman KL, Walker DK, Volpi E, Rasmussen BB. Skeletal muscle autophagy and protein breakdown following resistance exercise are similar in younger and older adults. J Gerontol A Biol Sci Med Sci. 2013 May;68(5):599-607. doi: 10.1093/gerona/gls209. Epub 2012 Oct 22.
- Reidy PT, Walker DK, Dickinson JM, Gundermann DM, Drummond MJ, Timmerman KL, Fry CS, Borack MS, Cope MB, Mukherjea R, Jennings K, Volpi E, Rasmussen BB. Protein blend ingestion following resistance exercise promotes human muscle protein synthesis. J Nutr. 2013 Apr;143(4):410-6. doi: 10.3945/jn.112.168021. Epub 2013 Jan 23.
- Glynn EL, Fry CS, Timmerman KL, Drummond MJ, Volpi E, Rasmussen BB. Addition of carbohydrate or alanine to an essential amino acid mixture does not enhance human skeletal muscle protein anabolism. J Nutr. 2013 Mar;143(3):307-14. doi: 10.3945/jn.112.168203. Epub 2013 Jan 23.
- Paddon-Jones D, Rasmussen BB. Dietary protein recommendations and the prevention of sarcopenia. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009 Jan;12(1):86-90. doi: 10.1097/MCO.0b013e32831cef8b.
- Drummond MJ, Dreyer HC, Fry CS, Glynn EL, Rasmussen BB. Nutritional and contractile regulation of human skeletal muscle protein synthesis and mTORC1 signaling. J Appl Physiol (1985). 2009 Apr;106(4):1374-84. doi: 10.1152/japplphysiol.91397.2008. Epub 2009 Jan 15.
- Dickinson JM, Rasmussen BB. Essential amino acid sensing, signaling, and transport in the regulation of human muscle protein metabolism. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2011 Jan;14(1):83-8. doi: 10.1097/MCO.0b013e3283406f3e.
- Fry CS, Rasmussen BB. Skeletal muscle protein balance and metabolism in the elderly. Curr Aging Sci. 2011 Dec;4(3):260-8. doi: 10.2174/1874609811104030260.
- Walker DK, Dickinson JM, Timmerman KL, Drummond MJ, Reidy PT, Fry CS, Gundermann DM, Rasmussen BB. Exercise, amino acids, and aging in the control of human muscle protein synthesis. Med Sci Sports Exerc. 2011 Dec;43(12):2249-58. doi: 10.1249/MSS.0b013e318223b037.
- Dreyer HC, Fujita S, Cadenas JG, Chinkes DL, Volpi E, Rasmussen BB. Resistance exercise increases AMPK activity and reduces 4E-BP1 phosphorylation and protein synthesis in human skeletal muscle. J Physiol. 2006 Oct 15;576(Pt 2):613-24. doi: 10.1113/jphysiol.2006.113175. Epub 2006 Jul 27.
- Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Cadenas JG, Yoshizawa F, Volpi E, Rasmussen BB. Nutrient signalling in the regulation of human muscle protein synthesis. J Physiol. 2007 Jul 15;582(Pt 2):813-23. doi: 10.1113/jphysiol.2007.134593. Epub 2007 May 3.
- Fujita S, Abe T, Drummond MJ, Cadenas JG, Dreyer HC, Sato Y, Volpi E, Rasmussen BB. Blood flow restriction during low-intensity resistance exercise increases S6K1 phosphorylation and muscle protein synthesis. J Appl Physiol (1985). 2007 Sep;103(3):903-10. doi: 10.1152/japplphysiol.00195.2007. Epub 2007 Jun 14. Erratum In: J Appl Physiol. 2008 Apr;104(4):1256.
- Dreyer HC, Glynn EL, Lujan HL, Fry CS, DiCarlo SE, Rasmussen BB. Chronic paraplegia-induced muscle atrophy downregulates the mTOR/S6K1 signaling pathway. J Appl Physiol (1985). 2008 Jan;104(1):27-33. doi: 10.1152/japplphysiol.00736.2007. Epub 2007 Sep 20.
- Glynn EL, Lujan HL, Kramer VJ, Drummond MJ, DiCarlo SE, Rasmussen BB. A chronic increase in physical activity inhibits fed-state mTOR/S6K1 signaling and reduces IRS-1 serine phosphorylation in rat skeletal muscle. Appl Physiol Nutr Metab. 2008 Feb;33(1):93-101. doi: 10.1139/H07-149.
- Dreyer HC, Drummond MJ, Pennings B, Fujita S, Glynn EL, Chinkes DL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mTOR signaling and protein synthesis in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Feb;294(2):E392-400. doi: 10.1152/ajpendo.00582.2007. Epub 2007 Dec 4.
- Drummond MJ, Glynn EL, Lujan HL, Dicarlo SE, Rasmussen BB. Gene and protein expression associated with protein synthesis and breakdown in paraplegic skeletal muscle. Muscle Nerve. 2008 Apr;37(4):505-13. doi: 10.1002/mus.20976.
- Drummond MJ, Fujita S, Abe T, Dreyer HC, Volpi E, Rasmussen BB. Human muscle gene expression following resistance exercise and blood flow restriction. Med Sci Sports Exerc. 2008 Apr;40(4):691-8. doi: 10.1249/MSS.0b013e318160ff84. Erratum In: Med Sci Sports Exerc 2008 Jun;40(6):1191.. Takashi, Abe [corrected to Abe, Takashi].
- Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Fujita S, Chinkes DL, Volpi E, Rasmussen BB. Resistance exercise increases human skeletal muscle AS160/TBC1D4 phosphorylation in association with enhanced leg glucose uptake during postexercise recovery. J Appl Physiol (1985). 2008 Dec;105(6):1967-74. doi: 10.1152/japplphysiol.90562.2008. Epub 2008 Oct 9.
- Drummond MJ, Rasmussen BB. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2008 May;11(3):222-6. doi: 10.1097/MCO.0b013e3282fa17fb.
- Borack MS, Dickinson JM, Fry CS, Reidy PT, Markofski MM, Deer RR, Jennings K, Volpi E, Rasmussen BB. Effect of the lysosomotropic agent chloroquine on mTORC1 activation and protein synthesis in human skeletal muscle. Nutr Metab (Lond). 2021 Jun 12;18(1):61. doi: 10.1186/s12986-021-00585-w.
- Graber TG, Borack MS, Reidy PT, Volpi E, Rasmussen BB. Essential amino acid ingestion alters expression of genes associated with amino acid sensing, transport, and mTORC1 regulation in human skeletal muscle. Nutr Metab (Lond). 2017 May 11;14:35. doi: 10.1186/s12986-017-0187-1. eCollection 2017. Erratum In: Nutr Metab (Lond). 2017 Jun 14;14 :39.
- Dickinson JM, Gundermann DM, Walker DK, Reidy PT, Borack MS, Drummond MJ, Arora M, Volpi E, Rasmussen BB. Leucine-enriched amino acid ingestion after resistance exercise prolongs myofibrillar protein synthesis and amino acid transporter expression in older men. J Nutr. 2014 Nov;144(11):1694-702. doi: 10.3945/jn.114.198671. Epub 2014 Sep 3.
- Dickinson JM, Drummond MJ, Fry CS, Gundermann DM, Walker DK, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB. Rapamycin does not affect post-absorptive protein metabolism in human skeletal muscle. Metabolism. 2013 Jan;62(1):144-51. doi: 10.1016/j.metabol.2012.07.003. Epub 2012 Sep 6.
Studienaufzeichnungsdaten
Haupttermine studieren
Studienbeginn
Primärer Abschluss (Tatsächlich)
Studienabschluss (Tatsächlich)
Studienanmeldedaten
Zuerst eingereicht
Zuerst eingereicht, das die QC-Kriterien erfüllt hat
Zuerst gepostet (Schätzen)
Studienaufzeichnungsaktualisierungen
Letztes Update gepostet (Tatsächlich)
Letztes eingereichtes Update, das die QC-Kriterien erfüllt
Zuletzt verifiziert
Mehr Informationen
Begriffe im Zusammenhang mit dieser Studie
Schlüsselwörter
Zusätzliche relevante MeSH-Bedingungen
- Erkrankungen des Nervensystems
- Neurologische Manifestationen
- Neuromuskuläre Manifestationen
- Pathologische Zustände, Anatomisch
- Muskelatrophie
- Atrophie
- Sarkopenie
- Physiologische Wirkungen von Arzneimitteln
- Molekulare Mechanismen der pharmakologischen Wirkung
- Antihypertensive Mittel
- Vasodilatator-Wirkstoffe
- Antiinfektiva
- Antineoplastische Mittel
- Immunsuppressive Mittel
- Immunologische Faktoren
- Antibakterielle Mittel
- Antibiotika, antineoplastische
- Antimykotika
- Stickoxid-Donatoren
- Sirolimus
- Nitroprussid
Andere Studien-ID-Nummern
- 08-306
- R01AR049877 (US NIH Stipendium/Vertrag)
Plan für individuelle Teilnehmerdaten (IPD)
Planen Sie, individuelle Teilnehmerdaten (IPD) zu teilen?
Diese Informationen wurden ohne Änderungen direkt von der Website clinicaltrials.gov abgerufen. Wenn Sie Ihre Studiendaten ändern, entfernen oder aktualisieren möchten, wenden Sie sich bitte an register@clinicaltrials.gov. Sobald eine Änderung auf clinicaltrials.gov implementiert wird, wird diese automatisch auch auf unserer Website aktualisiert .