Apelin12 Acne Vulgarisissa

Akneleesioiden määrä voi vaihdella taudin luonnollisen kulun aikana, ja kliiniseen tutkimukseen ja valokuvadokumentaatioon perustuvia mittauksia on kehitetty kliinisen vakavuuden mittaamiseksi.

Aknen luokitus leesioiden tyypin, vaurioituneen pinta-alan ja niiden vaikeusasteen perusteella, mikä voi auttaa päättämään, mitä hoitoja kullekin yksilölle tarvitaan. Mitään luokitusjärjestelmää ei kuitenkaan ole hyväksytty yleisesti. Global Acne Grading System on kvantitatiivinen pisteytysjärjestelmä aknen vakavuuden arvioimiseksi. Tämän pistemäärän mukaan akne luokiteltiin lieväksi, keskivaikeaksi, vaikeaksi ja erittäin vaikeaksi.

Aknen vakavuus arvioitiin myös yleisellä aknen vakavuusasteikolla.

Adipokiinit ovat proteiineja, joita syntetisoivat ja erittävät ensisijaisesti adiposyytit vasteena erilaisille ärsykkeille, mukaan lukien interleukiini 6 ja muut pienimolekyyliset bioaktiiviset proteiinit, kuten adiponektiini, resistiini, leptiini, serpiini E1 [tunnetaan myös nimellä plasminogeeniaktivaattorin estäjä 1 ja endoteelin plasminogeeniaktivaattorin estäjä. ], visfatiini (tunnetaan myös nimellä nikotiiniamidifosforibosyylitransferaasi), apeliin, kemeriini, retinolia sitova proteiini 4 ja monosyyttien kemoattraktanttiproteiini 1.

Erilaisten biologisten ominaisuuksiensa ja monimuotoisten solukohteidensa ansiosta adipokiinit osallistuvat monenlaisiin (pato)fysiologisiin prosesseihin ja ovat vastuussa rasvakudoksen tulehduksellisten vaikutusten välittämisestä paikallisessa kudosympäristössä sekä verenkierron kautta eri elimiin. Havaimalla muutoksia seerumipitoisuuksissa myös dermatologisissa sairauksissa, kuten akne vulgaris ja psoriaasissa, on aloitettu laajat tutkimukset myös dermatologisessa tutkimuksessa näiden proteiinien mahdollisten kohteiden ja iholähteiden tunnistamiseksi.

Apelin on aiemmin löydetyn "orpo"-reseptorin nimeltä APJ endogeeninen ligandi, joka on eristetty naudan mahauutteista.

Se on apeliinin geenin tuote, joka sijaitsee kromosomissa Xq25-26.1 ja transloidaan 77 aminohapon prepropeptidiksi. Se prosessoidaan useiksi aktiivisiksi molekyylimuodoiksi, joilla on erilaisia ​​biologisia aktiivisuuksia. Apelin kuuluu adipokiinien ryhmään, koska sen m-RNA:n ilmentyminen on osoitettu jyrsijöillä ja ihmisillä kypsissä rasvasoluissa.

Apeliinin peptidin ilmentymistä on myös osoitettu useissa kudoksissa, ja sillä näyttää olevan erilaiset säätelytoiminnot ekspressoivasta kudoksesta riippuen. Apeliinin systeemin jakautuminen niin erilaisiin kudoksiin on viittannut siihen, että sillä voi olla olennainen rooli ihmisen fysiologiassa.

Apelinin on raportoitu vaikuttavan ruokahaluun, juomiskäyttäytymiseen, angiogeneesiin ja sydän- ja verisuonijärjestelmään. Sitä säätelee insuliini. Apelin saattaa olla uusi kohde liikalihavuuden ja liikalihavuuteen liittyvien sairauksien ehkäisyssä verisuonten eheyttä parantamalla.

On olemassa useita aktiivisia apeliinin muotoja, kuten apelin-36, apelin-17, apelin-13 ja apelin-12.

Apelin-12 on 12 aminon peptidifragmentti, joka on osallisena verenpaineen alentamisessa typpioksidimekanismin kautta, ja se osallistuu ruokintamekanismeihin stimuloimalla kolekystokiniinin eritystä.

Sitä pidetään yhtenä apeliinin tehokkaimmista isoformeista.

Adipokiinien roolia arvioivat tutkimukset ovat hyvin harvassa akne vulgaris -potilailla.