Gélatine, Collagène, Gommeux et PINP

Dans des travaux préliminaires sur les déterminants physiologiques de la performance maximale dans les épreuves de lancer, les chercheurs ont découvert que le meilleur prédicteur de la performance d'élite était le taux de développement de la force (RFD ; Force (N) x temps (sec)) lors de l'exécution et du squat isométrique. Par conséquent, il n'est pas surprenant qu'afin de maximiser les performances, les athlètes s'entraînent pour optimiser RFD.

Le RFD est déterminé par trois facteurs :

1. Activation neurale des muscles
2. Type de protéine motrice (myosine rapide ou lente)
3. Transfert de force Fait intéressant, la performance dans les mouvements de puissance (qui dépendent fortement du RFD) comme le saut vertical est étroitement liée à la raideur du tendon et inversement liée à la taille du muscle. Cela indique que le transfert de force, sous forme de raideur tendineuse, joue un rôle important dans la performance et peut expliquer une grande quantité de variance dans la détermination de la capacité d'un athlète à développer rapidement une force lors d'un mouvement dynamique.

La rigidité d'un tendon est déterminée par la quantité et la réticulation du collagène dans le tissu. L'exercice intense est connu pour augmenter la synthèse du collagène ainsi que l'expression de l'enzyme primaire impliquée dans la réticulation du collagène, la lysyl oxydase. Le résultat est un tissu plus dense et plus rigide après l'entraînement. Même si la relation entre l'exercice et la synthèse de collagène est connue, il n'a pas été déterminé si cette mesure de la performance peut être améliorée par des interventions nutritionnelles.

Une étude récente portant sur les niveaux d'acides aminés après la consommation de doses croissantes de gélatine (dérivé du collagène) chez des sujets humains a montré que les principaux acides aminés primaires et traces trouvés dans le collagène augmentent dans le sérum humain après avoir consommé de la gélatine. De plus, le pic de ces acides aminés se produit 60 minutes après avoir consommé le supplément de gélatine. Par conséquent, la consommation d'un supplément de collagène 1 heure avant une intervention d'exercice devrait maximiser l'apport d'acides aminés aux os et aux autres tissus conjonctifs.

Pour déterminer si le supplément de gélatine pouvait augmenter la synthèse de collagène chez l'homme, les sujets ont consommé un placebo, 5 ou 15 g de gélatine avec une quantité standard de vitamine C (48 mg) 1 heure avant 6 minutes d'exercice à la corde à sauter. L'intervention d'alimentation et d'exercice a été répétée toutes les 6 heures pendant que les sujets étaient éveillés pendant trois jours et la quantité de peptide amino-terminal procollagène I (PINP) a été déterminée ; un marqueur de la synthèse de collagène, dans le sang. Conforme à l'hypothèse selon laquelle la gélatine augmente la synthèse de collagène chez l'homme ; la quantité de PINP dans le groupe de 15 g de gélatine était significativement plus élevée que celle du groupe placebo ou des groupes de 5 g. Ces données démontrent de manière concluante que la supplémentation en gélatine peut augmenter la synthèse de collagène induite par l'exercice chez l'homme.

De même, la supplémentation en hydrolysat de collagène a déjà été montrée pour améliorer la fonction du cartilage dans un essai clinique randomisé chez des patients souffrant d'arthrose [9]. McAlindon et ses collègues ont montré que la consommation de 10 g d'hydrolysat de collagène par jour entraînait une augmentation de l'IRM du collagène renforcée par le gadolinium [9]. Cette découverte suggère que le collagène hydrolysé a augmenté la formation de cartilage. En accord avec ce résultat, un essai clinique randomisé de 24 semaines chez des athlètes a montré que 10 g d'hydrolysat de collagène GELITA® réduisaient significativement la douleur au genou. Des études sur des souris utilisant de l'hydrolysat de collagène hydrolysé marqué au C14 ont démontré que > 95 % du collagène hydrolysé était absorbé dans les 12 premières heures suivant l'alimentation. Fait intéressant, même si le traceur d'une proline marquée au C14 distincte pouvait être incorporé dans le collagène de la peau au même rythme que le traceur du collagène hydrolysé, le traceur du collagène hydrolysé a été incorporé dans le collagène du cartilage et du muscle deux fois plus que le traceur de la proline . Ces données suggèrent que la synthèse de collagène musculo-squelettique est plus importante en réponse à la gélatine ou au collagène hydrolysé qu'aux acides aminés individuels.

Même si la mesure sanguine des niveaux de PINP reflète probablement la synthèse de collagène osseux, en utilisant un modèle de ligament artificiel, une réponse similaire a été démontrée dans les tendons/ligaments traités avec du sérum de personnes 1 heure après la supplémentation en gélatine. Ce travail a montré qu'en présence de sérum isolé des groupes de 5 et 15 grammes de gélatine une augmentation progressive de la teneur en collagène des ligaments. À partir de ce travail, il peut être établi que le PINP peut être utilisé de manière fiable comme marqueur indirect de la synthèse de collagène et que les changements observés dans les os (taux sanguins) reflètent également ce qui se passe dans d'autres tissus conjonctifs.

La présente étude vise à déterminer si la même dose (15 g) de gélatine, de collagène hydrolysé et d'un mélange de gélatine et de collagène hydrolysé sous forme gommeuse, le tout avec une dose standard de vitamine C (50 mg) ont un effet similaire sur le PINP niveaux; un marqueur indirect de la synthèse de collagène.