- ICH GCP
- US-Register für klinische Studien
- Klinische Studie NCT01885429
Wirkung der Ergänzung eines gemischten Makronährstoffgetränks mit abgestuften Dosen von Leucin auf die myofibrilläre Proteinsynthese
26. Juli 2013 aktualisiert von: McMaster University
Die Wirkung eines Leucin-"Spikes" einer suboptimalen Proteindosis auf die akute Muskelproteinsynthese
Die Muskelmasse wird normalerweise durch das regulierte Gleichgewicht zwischen den Prozessen der Proteinsynthese (d. h.
Herstellung neuer Muskelproteine) und Proteinabbau (Abbau alter Muskelproteine).
Proteine bestehen aus Aminosäuren und wir wissen, dass Aminosäuren die Muskelproteinsynthese erhöhen.
Allerdings sind nicht alle Aminosäuren gleich.
Essentielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, während nicht-essentielle Aminosäuren von unserem Körper selbst hergestellt werden können.
Interessanterweise sind die essentiellen Aminosäuren alles, was benötigt wird, um die Geschwindigkeit der Muskelproteinsynthese zu erhöhen.
Darüber hinaus scheint die essentielle Aminosäure Leucin besonders wichtig bei der Regulierung der Proteinsynthese zu sein.
Wie Leucin die Proteinsynthese steigern kann, ist jedoch nicht vollständig geklärt.
Zuvor wurde gezeigt, dass 20-25 g hochwertiges Protein, wie es in Milch (Molke) enthalten ist, die Proteinmenge zu sein scheint, die die Geschwindigkeit der Muskelproteinsynthese nach einem Widerstandstraining maximiert.
Daher zielen wir darauf ab, die Synthese neuer Muskelproteine nach der Einnahme unterschiedlicher Mengen an Protein und Aminosäuren zu messen.
Wir messen die Muskelproteinsynthese nach dem Konsum des Getränks, dem ein Teilnehmer zufällig zugeteilt wurde, in einem Bein, das keine Übung gemacht hat (dh ein ausgeruhtes Bein), und in dem anderen Bein, das Widerstandsübungen gemacht hat.
Aminosäuren werden „aneinandergereiht“, um Protein herzustellen.
Die „essentiellen“ Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, da unser Körper sie nicht selbst herstellen kann. Daher werden sie aufgenommen, wenn Sie proteinreiche Lebensmittel wie Milch oder Hühnchen essen.
Leucin, Isoleucin und Valin sind einfach 3 der 8 essentiellen Aminosäuren, aus denen Nahrungsprotein besteht.
Im Gegensatz zu essentiellen Aminosäuren können „nicht-essentielle“ Aminosäuren vom Körper synthetisiert werden, sie sind jedoch auch in proteinreichen Lebensmitteln wie Huhn oder Milch enthalten.
Unser Ziel ist es festzustellen, ob der Leucingehalt in 25 g Molkenprotein in erster Linie für die Maximierung der Muskelproteinsynthese im Ruhezustand und nach Widerstandstraining verantwortlich ist.
Wir möchten auch bestimmen, wie Muskelgene und Stoffwechsel auf dieses Protokoll reagieren.
Studienübersicht
Status
Abgeschlossen
Bedingungen
Intervention / Behandlung
- Nahrungsergänzungsmittel: Positive Kontrolle
- Nahrungsergänzungsmittel: Negativkontrolle
- Nahrungsergänzungsmittel: Spike mit niedrigem Proteingehalt und niedrigem Leucingehalt
- Nahrungsergänzungsmittel: Spike mit niedrigem Proteingehalt und hohem Leucingehalt
- Nahrungsergänzungsmittel: Low Protein + High Leucin + BCAA Spike
Detaillierte Beschreibung
Die Prozesse der Muskelproteinsynthese (MPS) und des Muskelproteinabbaus (MPB) laufen gleichzeitig ab.
Dieser konstante Proteinumsatz ermöglicht es den Muskelfasern, ihre Proteinstruktur zu ändern, wenn sich die Belastungsanforderungen oder die Ernährung ändern.
Die Plastizität des Skelettmuskels, auf veränderte Belastungs- und Kontraktionsmuster zu reagieren, ist ein Beweis für die Fähigkeit zur Umgestaltung, die eine Faser durchlaufen kann.
Es ist zum Beispiel recht gut dokumentiert, dass der Mitochondriengehalt bei ausdauernder Arbeit zunimmt.
Im Gegensatz dazu führt eine stärkere Belastung zu einer geringeren Veränderung des Mitochondriengehalts, aber zu einer Zunahme der myofibrillären Proteine.
Alle oben genannten phänotypischen Anpassungen stellen eine Neustrukturierung der genetischen Expressionsmuster des Muskels, der Proteintranslation und Prozesse zum Abbau bestehender Proteinstrukturen dar, um die neuen Proteine „einzufügen“.
Ein anhaltender Muskelproteinumsatz sorgt auch für einen konstanten Mechanismus der Proteinerhaltung, indem beschädigte Proteine entfernt und durch neue Proteine ersetzt werden.
Schäden an Proteinen können durch Oxidation oder einfach durch mechanische Schäden durch hohe Kräfte bei verlängernden Kontraktionen entstehen.
Unabhängig vom Mechanismus bestimmt das Gleichgewicht zwischen den Prozessen der Muskelproteinsynthese (MPS) und des Muskelproteinabbaus (MPB) den Nettogewinn, -verlust oder keine Veränderung von Proteinen in der Myofaser.
Studientyp
Interventionell
Einschreibung (Tatsächlich)
40
Phase
- Unzutreffend
Kontakte und Standorte
Dieser Abschnitt enthält die Kontaktdaten derjenigen, die die Studie durchführen, und Informationen darüber, wo diese Studie durchgeführt wird.
Studienorte
-
-
Ontario
-
Hamilton, Ontario, Kanada, L8S 4K1
- McMaster University
-
-
Teilnahmekriterien
Forscher suchen nach Personen, die einer bestimmten Beschreibung entsprechen, die als Auswahlkriterien bezeichnet werden. Einige Beispiele für diese Kriterien sind der allgemeine Gesundheitszustand einer Person oder frühere Behandlungen.
Zulassungskriterien
Studienberechtigtes Alter
14 Jahre bis 31 Jahre (Erwachsene)
Akzeptiert gesunde Freiwillige
Nein
Studienberechtigte Geschlechter
Männlich
Beschreibung
Einschlusskriterien:
- Männlich
- Gesund und körperlich aktiv (gemäß medizinischem Fragebogen und Aktivitätsfragebogen)
- 18-35 Jahre
- 70-90 kg Körpermasse
- Nach informierter Einwilligung
Ausschlusskriterien:
- Ausstellen von Gesundheitsrisikofaktoren, die im Gesundheitsscreening-Fragebogen identifiziert wurden
- Identifizierte Stoffwechsel- oder Darmerkrankungen haben
- Tabakkonsum
- Einnahme von Aspirin in den 4 Tagen vor dem experimentellen Versuch
- Konsum von verschreibungspflichtigen Medikamenten oder leistungssteigernden Mitteln
- Unfähigkeit, die anstrengenden Übungskämpfe auszuhalten, z. Verletzungen
- Alkoholkonsum in den 48 Stunden vor jedem der Testtage
- Derzeitige Teilnahme oder Teilnahme an einer anderen klinischen Studie in den letzten 4 Wochen vor Beginn dieser Studie
- Haben in den letzten drei Wochen Blut gespendet
- Mündliche Bestätigung, dass sie innerhalb des letzten Jahres eine Substanz auf der WADA-Verbotsliste verwendet haben
Studienplan
Dieser Abschnitt enthält Einzelheiten zum Studienplan, einschließlich des Studiendesigns und der Messung der Studieninhalte.
Wie ist die Studie aufgebaut?
Designdetails
- Hauptzweck: Grundlegende Wissenschaft
- Zuteilung: Zufällig
- Interventionsmodell: Parallele Zuordnung
- Maskierung: Doppelt
Waffen und Interventionen
Teilnehmergruppe / Arm |
Intervention / Behandlung |
|---|---|
|
Experimental: Positive Kontrolle
Gruppe 1 (Positive(+) Kontrolle) erhält: 25 g Molkeprotein.
Positive Kontrolle
|
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 25 g Molkenprotein zu sich
|
|
Experimental: Negativkontrolle
Gruppe 2 (Negative (-) Kontrolle) erhält: 6,25 g Molke.
Negativkontrolle
|
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein zu sich
|
|
Experimental: Spike mit niedrigem Protein- und niedrigem Leucingehalt
Gruppe 3 (Low Protein + Low Leucin Spike) erhält: 6,25 g Molke + wenig zugesetztes Leucin.
Spike mit niedrigem Proteingehalt und niedrigem Leucingehalt
|
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 3 g Leucin zu sich
|
|
Experimental: Spike mit niedrigem Protein- und hohem Leucingehalt
Gruppe 4 (Spitze mit niedrigem Protein- und hohem Leucingehalt) erhält: 6,25 g Molke + hoher Leucinzusatz.
Spike mit niedrigem Proteingehalt und hohem Leucingehalt
|
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 5 g Leucin zu sich
|
|
Experimental: Low Protein + High Leucin + BCAA Spike
Gruppe 5 (niedriger Proteingehalt + hoher Leucingehalt + BCAA-Spitze) erhält: 6,25 g Molke + hinzugefügte verzweigtkettige Aminosäuren.
Low Protein + High Leucin + BCAA Spike
|
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 5 g Leucin plus Valin und Isoleucin (BCAA) zu sich
|
Was misst die Studie?
Primäre Ergebnismessungen
Ergebnis Maßnahme |
Maßnahmenbeschreibung |
Zeitfenster |
|---|---|---|
|
Veränderung der myofibrillären Proteinsynthese gegenüber dem Ausgangswert
Zeitfenster: In den ersten 1,5h nach Belastung/Fütterung und von 1,5-4,5h nach Belastung/Fütterung
|
Die myofibrilläre Proteinsynthese wird durch das Standard-Vorläuferproduktverfahren, wie zuvor beschrieben, bestimmt und routinemäßig gemessen und veröffentlicht.
|
In den ersten 1,5h nach Belastung/Fütterung und von 1,5-4,5h nach Belastung/Fütterung
|
Mitarbeiter und Ermittler
Hier finden Sie Personen und Organisationen, die an dieser Studie beteiligt sind.
Sponsor
Studienaufzeichnungsdaten
Diese Daten verfolgen den Fortschritt der Übermittlung von Studienaufzeichnungen und zusammenfassenden Ergebnissen an ClinicalTrials.gov. Studienaufzeichnungen und gemeldete Ergebnisse werden von der National Library of Medicine (NLM) überprüft, um sicherzustellen, dass sie bestimmten Qualitätskontrollstandards entsprechen, bevor sie auf der öffentlichen Website veröffentlicht werden.
Haupttermine studieren
Studienbeginn
1. Januar 2011
Primärer Abschluss (Tatsächlich)
1. Mai 2011
Studienabschluss (Tatsächlich)
1. Mai 2011
Studienanmeldedaten
Zuerst eingereicht
23. April 2013
Zuerst eingereicht, das die QC-Kriterien erfüllt hat
20. Juni 2013
Zuerst gepostet (Schätzen)
25. Juni 2013
Studienaufzeichnungsaktualisierungen
Letztes Update gepostet (Schätzen)
30. Juli 2013
Letztes eingereichtes Update, das die QC-Kriterien erfüllt
26. Juli 2013
Zuletzt verifiziert
1. Juli 2013
Mehr Informationen
Begriffe im Zusammenhang mit dieser Studie
Schlüsselwörter
Andere Studien-ID-Nummern
- 10.32.NRC
Diese Informationen wurden ohne Änderungen direkt von der Website clinicaltrials.gov abgerufen. Wenn Sie Ihre Studiendaten ändern, entfernen oder aktualisieren möchten, wenden Sie sich bitte an register@clinicaltrials.gov. Sobald eine Änderung auf clinicaltrials.gov implementiert wird, wird diese automatisch auch auf unserer Website aktualisiert .