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Wirkung der Ergänzung eines gemischten Makronährstoffgetränks mit abgestuften Dosen von Leucin auf die myofibrilläre Proteinsynthese

26. Juli 2013 aktualisiert von: McMaster University

Die Wirkung eines Leucin-"Spikes" einer suboptimalen Proteindosis auf die akute Muskelproteinsynthese

Die Muskelmasse wird normalerweise durch das regulierte Gleichgewicht zwischen den Prozessen der Proteinsynthese (d. h. Herstellung neuer Muskelproteine) und Proteinabbau (Abbau alter Muskelproteine). Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren und wir wissen, dass Aminosäuren die Muskelproteinsynthese erhöhen. Allerdings sind nicht alle Aminosäuren gleich. Essentielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, während nicht-essentielle Aminosäuren von unserem Körper selbst hergestellt werden können. Interessanterweise sind die essentiellen Aminosäuren alles, was benötigt wird, um die Geschwindigkeit der Muskelproteinsynthese zu erhöhen. Darüber hinaus scheint die essentielle Aminosäure Leucin besonders wichtig bei der Regulierung der Proteinsynthese zu sein. Wie Leucin die Proteinsynthese steigern kann, ist jedoch nicht vollständig geklärt. Zuvor wurde gezeigt, dass 20-25 g hochwertiges Protein, wie es in Milch (Molke) enthalten ist, die Proteinmenge zu sein scheint, die die Geschwindigkeit der Muskelproteinsynthese nach einem Widerstandstraining maximiert. Daher zielen wir darauf ab, die Synthese neuer Muskelproteine ​​nach der Einnahme unterschiedlicher Mengen an Protein und Aminosäuren zu messen. Wir messen die Muskelproteinsynthese nach dem Konsum des Getränks, dem ein Teilnehmer zufällig zugeteilt wurde, in einem Bein, das keine Übung gemacht hat (dh ein ausgeruhtes Bein), und in dem anderen Bein, das Widerstandsübungen gemacht hat. Aminosäuren werden „aneinandergereiht“, um Protein herzustellen. Die „essentiellen“ Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, da unser Körper sie nicht selbst herstellen kann. Daher werden sie aufgenommen, wenn Sie proteinreiche Lebensmittel wie Milch oder Hühnchen essen. Leucin, Isoleucin und Valin sind einfach 3 der 8 essentiellen Aminosäuren, aus denen Nahrungsprotein besteht. Im Gegensatz zu essentiellen Aminosäuren können „nicht-essentielle“ Aminosäuren vom Körper synthetisiert werden, sie sind jedoch auch in proteinreichen Lebensmitteln wie Huhn oder Milch enthalten. Unser Ziel ist es festzustellen, ob der Leucingehalt in 25 g Molkenprotein in erster Linie für die Maximierung der Muskelproteinsynthese im Ruhezustand und nach Widerstandstraining verantwortlich ist. Wir möchten auch bestimmen, wie Muskelgene und Stoffwechsel auf dieses Protokoll reagieren.

Studienübersicht

Detaillierte Beschreibung

Die Prozesse der Muskelproteinsynthese (MPS) und des Muskelproteinabbaus (MPB) laufen gleichzeitig ab. Dieser konstante Proteinumsatz ermöglicht es den Muskelfasern, ihre Proteinstruktur zu ändern, wenn sich die Belastungsanforderungen oder die Ernährung ändern. Die Plastizität des Skelettmuskels, auf veränderte Belastungs- und Kontraktionsmuster zu reagieren, ist ein Beweis für die Fähigkeit zur Umgestaltung, die eine Faser durchlaufen kann. Es ist zum Beispiel recht gut dokumentiert, dass der Mitochondriengehalt bei ausdauernder Arbeit zunimmt. Im Gegensatz dazu führt eine stärkere Belastung zu einer geringeren Veränderung des Mitochondriengehalts, aber zu einer Zunahme der myofibrillären Proteine. Alle oben genannten phänotypischen Anpassungen stellen eine Neustrukturierung der genetischen Expressionsmuster des Muskels, der Proteintranslation und Prozesse zum Abbau bestehender Proteinstrukturen dar, um die neuen Proteine ​​„einzufügen“. Ein anhaltender Muskelproteinumsatz sorgt auch für einen konstanten Mechanismus der Proteinerhaltung, indem beschädigte Proteine ​​entfernt und durch neue Proteine ​​ersetzt werden. Schäden an Proteinen können durch Oxidation oder einfach durch mechanische Schäden durch hohe Kräfte bei verlängernden Kontraktionen entstehen. Unabhängig vom Mechanismus bestimmt das Gleichgewicht zwischen den Prozessen der Muskelproteinsynthese (MPS) und des Muskelproteinabbaus (MPB) den Nettogewinn, -verlust oder keine Veränderung von Proteinen in der Myofaser.

Studientyp

Interventionell

Einschreibung (Tatsächlich)

40

Phase

  • Unzutreffend

Kontakte und Standorte

Dieser Abschnitt enthält die Kontaktdaten derjenigen, die die Studie durchführen, und Informationen darüber, wo diese Studie durchgeführt wird.

Studienorte

    • Ontario
      • Hamilton, Ontario, Kanada, L8S 4K1
        • McMaster University

Teilnahmekriterien

Forscher suchen nach Personen, die einer bestimmten Beschreibung entsprechen, die als Auswahlkriterien bezeichnet werden. Einige Beispiele für diese Kriterien sind der allgemeine Gesundheitszustand einer Person oder frühere Behandlungen.

Zulassungskriterien

Studienberechtigtes Alter

14 Jahre bis 31 Jahre (Erwachsene)

Akzeptiert gesunde Freiwillige

Nein

Studienberechtigte Geschlechter

Männlich

Beschreibung

Einschlusskriterien:

  • Männlich
  • Gesund und körperlich aktiv (gemäß medizinischem Fragebogen und Aktivitätsfragebogen)
  • 18-35 Jahre
  • 70-90 kg Körpermasse
  • Nach informierter Einwilligung

Ausschlusskriterien:

  • Ausstellen von Gesundheitsrisikofaktoren, die im Gesundheitsscreening-Fragebogen identifiziert wurden
  • Identifizierte Stoffwechsel- oder Darmerkrankungen haben
  • Tabakkonsum
  • Einnahme von Aspirin in den 4 Tagen vor dem experimentellen Versuch
  • Konsum von verschreibungspflichtigen Medikamenten oder leistungssteigernden Mitteln
  • Unfähigkeit, die anstrengenden Übungskämpfe auszuhalten, z. Verletzungen
  • Alkoholkonsum in den 48 Stunden vor jedem der Testtage
  • Derzeitige Teilnahme oder Teilnahme an einer anderen klinischen Studie in den letzten 4 Wochen vor Beginn dieser Studie
  • Haben in den letzten drei Wochen Blut gespendet
  • Mündliche Bestätigung, dass sie innerhalb des letzten Jahres eine Substanz auf der WADA-Verbotsliste verwendet haben

Studienplan

Dieser Abschnitt enthält Einzelheiten zum Studienplan, einschließlich des Studiendesigns und der Messung der Studieninhalte.

Wie ist die Studie aufgebaut?

Designdetails

  • Hauptzweck: Grundlegende Wissenschaft
  • Zuteilung: Zufällig
  • Interventionsmodell: Parallele Zuordnung
  • Maskierung: Doppelt

Waffen und Interventionen

Teilnehmergruppe / Arm
Intervention / Behandlung
Experimental: Positive Kontrolle
Gruppe 1 (Positive(+) Kontrolle) erhält: 25 g Molkeprotein. Positive Kontrolle
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 25 g Molkenprotein zu sich
Experimental: Negativkontrolle
Gruppe 2 (Negative (-) Kontrolle) erhält: 6,25 g Molke. Negativkontrolle
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein zu sich
Experimental: Spike mit niedrigem Protein- und niedrigem Leucingehalt
Gruppe 3 (Low Protein + Low Leucin Spike) erhält: 6,25 g Molke + wenig zugesetztes Leucin. Spike mit niedrigem Proteingehalt und niedrigem Leucingehalt
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 3 g Leucin zu sich
Experimental: Spike mit niedrigem Protein- und hohem Leucingehalt
Gruppe 4 (Spitze mit niedrigem Protein- und hohem Leucingehalt) erhält: 6,25 g Molke + hoher Leucinzusatz. Spike mit niedrigem Proteingehalt und hohem Leucingehalt
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 5 g Leucin zu sich
Experimental: Low Protein + High Leucin + BCAA Spike
Gruppe 5 (niedriger Proteingehalt + hoher Leucingehalt + BCAA-Spitze) erhält: 6,25 g Molke + hinzugefügte verzweigtkettige Aminosäuren. Low Protein + High Leucin + BCAA Spike
Das Subjekt nimmt nach einseitiger Übung 6,25 g Molkenprotein plus 5 g Leucin plus Valin und Isoleucin (BCAA) zu sich

Was misst die Studie?

Primäre Ergebnismessungen

Ergebnis Maßnahme
Maßnahmenbeschreibung
Zeitfenster
Veränderung der myofibrillären Proteinsynthese gegenüber dem Ausgangswert
Zeitfenster: In den ersten 1,5h nach Belastung/Fütterung und von 1,5-4,5h nach Belastung/Fütterung
Die myofibrilläre Proteinsynthese wird durch das Standard-Vorläuferproduktverfahren, wie zuvor beschrieben, bestimmt und routinemäßig gemessen und veröffentlicht.
In den ersten 1,5h nach Belastung/Fütterung und von 1,5-4,5h nach Belastung/Fütterung

Mitarbeiter und Ermittler

Hier finden Sie Personen und Organisationen, die an dieser Studie beteiligt sind.

Studienaufzeichnungsdaten

Diese Daten verfolgen den Fortschritt der Übermittlung von Studienaufzeichnungen und zusammenfassenden Ergebnissen an ClinicalTrials.gov. Studienaufzeichnungen und gemeldete Ergebnisse werden von der National Library of Medicine (NLM) überprüft, um sicherzustellen, dass sie bestimmten Qualitätskontrollstandards entsprechen, bevor sie auf der öffentlichen Website veröffentlicht werden.

Haupttermine studieren

Studienbeginn

1. Januar 2011

Primärer Abschluss (Tatsächlich)

1. Mai 2011

Studienabschluss (Tatsächlich)

1. Mai 2011

Studienanmeldedaten

Zuerst eingereicht

23. April 2013

Zuerst eingereicht, das die QC-Kriterien erfüllt hat

20. Juni 2013

Zuerst gepostet (Schätzen)

25. Juni 2013

Studienaufzeichnungsaktualisierungen

Letztes Update gepostet (Schätzen)

30. Juli 2013

Letztes eingereichtes Update, das die QC-Kriterien erfüllt

26. Juli 2013

Zuletzt verifiziert

1. Juli 2013

Mehr Informationen

Begriffe im Zusammenhang mit dieser Studie

Andere Studien-ID-Nummern

  • 10.32.NRC

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