Trattamento della farina di frumento con transglutaminasi microbica ed estere etilico di lisina: nuove frontiere nel trattamento della malattia celiaca. (WHETMIT)

La celiachia è una delle forme più comuni di intolleranza alimentare (prevalenza 1/200). La malattia si verifica in individui geneticamente predisposti dopo l'ingestione di alimenti contenenti glutine di frumento e proteine ​​simili presenti in altri cereali comuni come orzo e segale. I pazienti celiaci possono soffrire di una grave sindrome da malassorbimento, caratterizzata principalmente da diarrea, perdita di peso e ritardo della crescita. L'unico approccio terapeutico attualmente riconosciuto è una dieta priva di glutine per tutta la vita.

Regioni specifiche della molecola del glutine diventano riconoscibili dai linfociti e li attivano, a causa delle modifiche apportate dalla transglutaminasi tissutale. Questi cambiamenti consistono nella conversione di specifici residui di glutammina (Q) in acido glutammico (E). La conseguenza è un aumento dell'affinità di legame tra il glutine e la molecola di istocompatibilità (HLA-DQ2), localizzata sulla superficie delle "cellule presentanti l'antigene" (APC); l'esposizione dei frammenti di glutine modificato sulla superficie dell'APC è un fenomeno che alla fine attiva i linfociti T.

Recenti studi sul glutine modificato hanno confermato l'ipotesi che sia possibile bloccare la presentazione del glutine ai linfociti mediante il legame della lisina etil estere esclusivamente a quelle regioni del glutine responsabili dell'attivazione dei linfociti.

Nello specifico è possibile eseguire il trattamento enzimatico direttamente sulla farina invece che sul glutine estratto, mantenendo la stessa efficacia antinfiammatoria. Il procedimento finale consiste nello sciogliere la farina in acqua in presenza di opportune concentrazioni di enzima e lisina estere etilico, mantenendo la sospensione in costante movimento per due ore a temperatura ambiente.

La procedura utilizza un enzima alimentare, la transglutaminasi microbica (mTGasi) isolata da Streptoverticillium mobarensis, già utilizzata per la preparazione degli alimenti. L'mTgasi è in grado di catalizzare la formazione di "cross-link" intermolecolari modificando le proprietà funzionali dei prodotti attraverso l'aggregazione e la polimerizzazione delle proteine. La peculiare metodica individuata dal nostro laboratorio riduce la possibilità di reticolazioni tra le proteine: di conseguenza minime modifiche coinvolgono la struttura del glutine e, di conseguenza, le proprietà visco-elastiche dell'impasto.

Obiettivo dello studio è convalidare la capacità del trattamento enzimatico della farina di frumento con mTGasi e lisina estere etilico di bloccare l'effetto tossico del glutine nei pazienti celiaci.