Bewertung der Zellmembranexpression von Annexin A2 auf Monozyten mittels Durchflusszytometrie beim primären Antiphospholipid-Syndrom (MONOCYTAN)

Annexin A2 (ANXA2), ein Endothelzellrezeptor für Plasminogen und Gewebeplasminogenaktivator, spielt eine zentrale Rolle bei der Regulierung der Fibrinolyse in vitro und in vivo und wurde als neues Autoantigen beim Antiphospholipid-Syndrom (APS) identifiziert. ANXA2 kann als Monomer oder als heterotetramerer Komplex mit dem S100A10-Protein vorliegen. Das Ziel dieser Studie war es, die Zellmembranexpression von ANXA2 auf zirkulierenden Monozyten in APS mittels Durchflusszytometrie zu bewerten. An APS sind mehrere pathogene Mechanismen beteiligt, wie die Aktivierung von Endothelzellen, Blutplättchen und Monozyten, die Hemmung des natürlichen gerinnungshemmenden Protein-C/Protein-S-Signalwegs, die Aktivierung des Komplementsystems und auch die Beeinträchtigung der Fibrinolyse. Annexin A2, das auf den Bindungspartner S100A10 und ANXA2 trifft, bildet einen Zelloberflächenkomplex, der die Plasminbildung reguliert. ANXA2 ist über mehrere mögliche Mechanismen an der Pathogenese von APS-assoziierten Erkrankungen beteiligt. Menschliche periphere Blutmonozyten stellen die wichtigsten zirkulierenden ANXA2-exprimierenden Zellen dar und die ANXA2-vermittelte Ansammlung von Plasminogen und Gewebeaktivator von Plasminogen (tPA) auf Monozyten/Makrophagen trägt zur Plasminerzeugung bei. Daher könnten die Forscher annehmen, dass die Abnahme der Zellmembranexpression von ANXA2 auf zirkulierenden Monozyten einen neuen pathogenen Mechanismus bei APS darstellt.