Apelin12 w Acne Vulgaris

Zmiany trądzikowe mogą zmieniać się w liczbie w trakcie naturalnego przebiegu choroby i opracowano wiele pomiarów, które opierają się na badaniu klinicznym i dokumentacji fotograficznej w celu zmierzenia ciężkości klinicznej.

Klasyfikacja trądziku na podstawie rodzaju zmian, dotkniętej powierzchni i stopnia ich nasilenia, która może pomóc w podjęciu decyzji, które terapie są potrzebne u każdej osoby. Jednak żaden system oceniania nie został powszechnie zaakceptowany. Global Acne Grading System to ilościowy system punktacji do oceny nasilenia trądziku. Według tej punktacji trądzik został sklasyfikowany jako łagodny, umiarkowany, ciężki i bardzo ciężki.

Nasilenie trądziku oceniano również za pomocą kompleksowej skali ciężkości trądziku.

Adipokiny to białka, które są syntetyzowane i wydzielane głównie przez adipocyty w odpowiedzi na różne bodźce, w tym interleukinę 6 i inne bioaktywne białka o małej masie cząsteczkowej, takie jak adiponektyna, rezystyna, leptyna, serpina E1 [znana również jako inhibitor aktywatora plazminogenu 1 i śródbłonkowy inhibitor aktywatora plazminogenu ], wisfatyna (znana również jako fosforybozylotransferaza nikotynamidu), apelina, chemeryna, białko wiążące retinol 4 i białko chemotaktyczne monocytów 1.

Ze względu na swoje różne właściwości biologiczne i różne cele komórkowe, adipokiny biorą udział w wielu procesach (pato)fizjologicznych i są odpowiedzialne za pośredniczenie w efektach zapalnych tkanki tłuszczowej w lokalnym środowisku tkankowym, a także w różnych narządach poprzez krążenie. Wykrywając zmiany w ich stężeniu w surowicy również w chorobach dermatologicznych, takich jak trądzik pospolity i łuszczyca, rozpoczęto szeroko zakrojone badania dermatologiczne w celu zidentyfikowania możliwych celów i skórnych źródeł tych białek.

Apelina jest endogennym ligandem wcześniej odkrytego „sierocego” receptora o nazwie APJ, wyizolowanego z ekstraktów z żołądka bydlęcego.

Jest produktem genu apeliny zlokalizowanego na chromosomie Xq25-26.1 i tłumaczonego jako 77-aminokwasowy prepropeptyd. Jest przetwarzany na kilka aktywnych form molekularnych o różnych aktywnościach biologicznych. Apelina należy do grupy adipokin, ponieważ jej ekspresję m-RNA wykazano w dojrzałych adipocytach gryzoni i ludzi.

Ekspresję peptydu apelinowego wykazano również w kilku tkankach i wydaje się, że pełni on różne funkcje regulacyjne, w zależności od tkanki wyrażającej, rozkład układu apelinergicznego w tak różnych tkankach sugeruje, że może on odgrywać istotną rolę w fizjologii człowieka.

Donoszono, że Apelin ma wpływ na apetyt, zachowania związane z piciem, angiogenezę i układ sercowo-naczyniowy. Jest regulowany przez insulinę. Apelin może być nowym celem w zapobieganiu otyłości i chorobom z nią związanym poprzez poprawę integralności naczyń.

Istnieje kilka aktywnych form apelin, takich jak apelin-36, apelin-17, apelin-13 i apelin-12.

Apelina-12 jest 12-aminopeptydowym fragmentem, który jest zaangażowany w obniżanie ciśnienia krwi poprzez mechanizm tlenku azotu i bierze udział w mechanizmach odżywiania poprzez stymulację wydzielania cholecystokininy.

Uważana jest za jedną z najsilniejszych izoform apeliny.

Niewiele jest badań oceniających rolę adipokin u pacjentów z trądzikiem pospolitym.